含糖子产品的更多样性和有很多N-glycoproteins低表达出品质使对N-glycosylation设计的研究做法的描绘非常有难度。在判断低丰度的N糖基化淡化核球血清质含量酶酶或肽段时，但其中参杂大量的未淡化的核球血清质含量酶酶肽断，这很最易将低丰度的糖基化淡化核球血清质含量酶酶肽段的警报掩藏。凝素亲和法是日前糖核球血清质含量酶酶质组学中用途很广泛的提取丰度做法。凝集素（lectin）有的是类糖融入核球血清质含量酶酶质，能缜密设别某一些非常规设计的单糖或聚糖中不同的糖基队列而与之融入，它与糖链不可逆转非共价融入，糖核球血清质含量酶酶或糖肽被凝集素获取在这之后，常常用不同的单糖依据竞争激烈融入凝集素将糖核球血清质含量酶酶或糖肽洗刷出来了。 球脂肪酸途经酶解后再生通过凝集素（lectin）丰度N-糖基化肽段，那么用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中除去相连在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该正确处理引发Asn团伙量上升2.9890Da。第三用高要求LC-MS质谱仪检则脱糖后的肽段，经由信息检索信息库，核对脱糖后团伙量与此基本远离团伙量的影响或是糖基化表达肽段的字段，然而确立好该球脂肪酸的N-糖基化位点。N-糖基化位点确立好过后，再再生通过label-free的远离对其来进行降钙素原检测浅析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031